transaminasa

transaminasa

s. f. FISIOLOGÍA Enzima que efectúa el transporte de un grupo amino de una molécula a otra.
Traducciones

transaminasa

f transaminase
Ejemplos ?
EC 1.13.11.53 Acirreductona dioxygenasa dependiente de níquel (II) EC 2.5.1.22 Espermina sintasa EC 2.6.1.5 Tirosina transaminasa (También puede transaminar metionina) EC 2.7.1.100 S-Metil-5-tiorribosa quinasa EC 3.1.3.77 Acirreductona sintasa EC 3.2.2.16 Metiltioadenosina nucleosidasa EC 4.1.1.50 S-Adenosilmetionina descarboxilasa EC 4.2.1.109 Metiltiorribulosa 1-fosfato deshidratasa EC 5.3.1.23 S-metil-5-tiorribosa-1-fosfato isomerasa La metionina está implicada en la biosíntesis de etileno, la nicotianamina, las salinosporamidas y varios glucosinolatos tales como la sinigrina, la glucoqueirolina, la glucoerucina, la glucoiberina, la glucoiberverina, la glucorrafanina y el sulforrafano.
a) En la primera etapa un α-aminoácido que actuará como donador transfiere el grupo α-amino a la enzima transaminasa, produciendo el correspondiente α-cetoácido y la enzima quedará aminada.
Las enfermedades hepáticas (hepatitis viral, cirrosis…) provocan un aumento notable de la transaminasa glutámico-pirúvico (ALT) en el plasma sanguíneo, debido a su única localización en el hígado.
La carga viral en el plasma sanguíneo de portadores asintomáticos con elevados niveles de alanina transaminasa (un enzima hepático) oscila entre 100/mL y 50.000.000/mL.
Las principales aminotransferasas son las hepáticas como: La alanina aminotransferasa (ALT), o glutamato-piruvato transaminasa (GPT), se localiza fundamentalmente en el citosol del hepatocito, por lo que se la denomina unilocular.
La aspartato aminotransferasa (AST), o Glutamato-oxalacetato transaminasa (GOT), localizada sobre todo en la mitocondria y en el citosol, por lo que se la llama enzima bilocular.
Bajo el concepto de similitud de secuencias, esta enzima puede ser agrupada en la llamada clase-I de transaminasas juntamente con: Aspartato aminotransferasa. Tirosina transaminasa.
Varios estudios indican que los niveles del ácido gamma-aminobutírico se ven aumentados en el cerebro después de la administración de este medicamento, aunque el mecanismo de este fenómeno no se conoce aún. Este fármaco inhibe la GABA transaminasa y la recaptación de GABA en las neuronas.
Después, en la década de 1960, Abraham Novogrodsky, Jonathan S. Nishimura y Alton Meister descubrieron el potencial de esta enzima como transaminasa.
Esta enzima cuenta con una doble actividad, específicamente una actividad liasa y una transaminasa, cuya función principal es quitarle un grupo carboxilo a su sustrato, el L-aspartato, sintetizando de esta manera L-alanina, un aminoácido no polar.
Requiere de una coenzima, el piridoxal-5-fosfato (PLP), para poder desempeñar a su vez la función de transaminasa, liberando en este proceso al metabolito oxaloacetato.
Un ejemplo de una enzima comúnmente utilizada es la transaminasa-ω, la cual es capaz de reemplazar una cetona con una amina quiral, como resultado se han desarrollado librerías de diferentes homólogos que se encuentran comercialmente disponibles para una rápida bioexplotación (p Ej.