inmunoglobulina

inmunoglobulina

s. f. BIOQUÍMICA Proteína presente en la sangre y secreciones, que se puede combinar con el antígeno que es origen de la producción.

inmunoglobulina

 
f. bioquím. Cada una de las globulinas de elevado peso molecular que forman los anticuerpos; también se denominan gammaglobulinas.
Traducciones

inmunoglobulina

f. immunoglobulin.
1. one of a group of proteins of animal origin that participates in the immune reaction;
2. one of the five types of gamma globulin capable of acting as an antibody.

inmunoglobulina

f immunoglobulin; (producto sanguíneo) immune globulin
Ejemplos ?
Mientras la mayoría de estos primeros estudios se fijaron en las IgM e IgG, se identificaron otros isotipos de inmunoglobulina en los años 1960: Thomas Tomasi descubrió los anticuerpos secretados (IgA) y David Rowe y John Fahey identificaron la IgD, y la IgE fue identificada por Kikishige Ishizaka y Teruki Ishizaka como una clase de anticuerpos implicados en reacciones alérgicas.
Los pacientes con deficiencias de IgG o aquellos que no responden bien con anticuerpos frente a vacunas, puede realizar terapia con inmunoglobulina.
Los genes de los anticuerpos también se reorganizan en un proceso conocido como conmutación de clase de inmunoglobulina que cambia la base de la cadena pesada por otra, creando un isotipo de anticuerpo diferente que mantiene la región variable específica para el antígeno diana.
Con esta fusión de dos células, una programada para producir un anticuerpo específico pero que no se multiplica indefinidamente (linfocito) y otra inmortal con gran capacidad de crecimiento pero que no produce inmunoglobulina (célula de mieloma), se combina la información genética necesaria para la síntesis del anticuerpo deseado y una capacidad de síntesis proteica, permitiendo su multiplicación indefinida tanto in vitro como in vivo.
Es útil establecer un planteamiento a corto, medio y largo plazo.: Para conseguir una mejoría inmediata, se puede realizar plasmaféresis o administrar inmunoglobulina intravenosa (IVIg).
Ropartz y colaboradores descubrieron en 1961 el sistema Km (llamado Inv al principio), localizado en la cadena ligera Kappa. Este alotipo está presente en todas las clases de inmunoglobulina.
En 1976, los estudios genéticos revelaron la base de la vasta diversidad de los anticuerpos al ser identificada la recombinación somática de los genes de inmunoglobulina por Susumu Tonegawa.
En general, como ya se dijo en la introducción, se considera que anticuerpo e inmunoglobulina son equivalentes, haciendo referencia el primer término a la función, mientras que el segundo alude a la estructura.
Reportes de casos y estudios pequeños con IvIg en un total de 132 pacientes arrojo que el 74% respondió bien con IvIg. Un estudio encontró que un ciclo de tratamiento con 0.4g de Inmunoglobulina (SANDOGLOBULINA liofilizada CSL BEHRING) por kg.
(Peña, 1998) La forma anclada a membrana de un anticuerpo se podría llamar inmunoglobulina de superficie (sIg) o inmunoglobulina de membrana (mIg), que no es secretado: siempre está asociado a la membrana celular.
En otras palabras, es el paratopo, o la región cercana de una inmunoglobulina puede ser reconocido como un epitopo por ciertos linfocitos (Staff, 2003).
En otras palabras, los anticuerpos son glicoproteínas. La unidad básica funcional de cada anticuerpo es el monómero de inmunoglobulina, que contiene una sola unidad de Ig.