inhibidor


También se encuentra en: Sinónimos.

inhibidor, a

1. adj. Que inhibe. desinhibidor
2. s. m. QUÍMICA Sustancia de débil concentración, que bloquea o retrasa una reacción química, un sistema o una función biológica. activador
3. BOTÁNICA Sustancia u órgano que impide la germinación de una semilla, el desarrollo de una yema o el ejercicio de cualquier función de la planta.
4. AERONÁUTICA Revestimiento aplicado a la pared de un propulsor o a un combustible sólido para proteger el sistema y asegurar que funcione.
5. inhibidor de corrosión METALURGIA Sustancia química que se agrega en pequeñas dosis a un corrosivo, para disminuir o detener su acción destructiva sobre un metal.
6. inhibidor de la ovulación FARMACIA Medicamento anticonceptivo que deja en suspenso la periodicidad de la ovulación.
7. inhibidor enzimático BIOQUÍMICA Sustancia que se opone a la acción de determinado enzima.

inhibidor

 
m. bioquím. Sustancia capaz de disminuir la actividad catalítica de una enzima.
quím. Compuesto que tiene por efecto frenar o impedir algunas reacciones químicas, como la oxidación, la corrosión, la polimerización, etc.
Sinónimos

inhibidor

, inhibidora
adjetivo
(medicina) frenador.
Se aplica a ciertos nervios.
Traducciones

inhibidor

A. ADJinhibiting
B. SMinhibitor
inhibidor del apetitoappetite depressant
inhibidor del crecimientogrowth inhibitor

inhibidor

m. inhibitor, agent that causes inhibition;
___ de fusiónfusion ___.

inhibidor -ra

adj inhibiting; m inhibitor; — de (la) fusión fusion inhibitor; — de la bomba de protones proton pump inhibitor; — de la colinesterasa cholinesterase inhibitor; — de la enzima convertidora de angiotensina an-giotensin converting enzyme inhibitor; — de la integrasa integrase inhibitor; — de la monoaminooxidasa monoamine oxidase inhibitor; — del apetito appetite suppressant; — de la protea-sa protease inhibitor; — no nucleósido de la transcriptasa inversa or reversa non-nucleoside reverse transcriptase inhibitor (NNRTI); — nucleósido de la transcriptasa inversa or reversa nucleoside reverse transcriptase inhibitor (NRTI); — nucleótido de la trans-criptasa inversa or reversa nucleotide reverse transcriptase inhibitor (NtRTI); — selectivo de la recaptación de serotonina selective serotonin reuptake inhibitor
Ejemplos ?
Sin embargo, la unión del inhibidor afecta la unión del sustrato, y viceversa. Este tipo de inhibición se puede reducir, pero no superar al aumentar las concentraciones del sustrato.
La constante del complejo enzima-inhibidor K i puede ser medida directamente por varios métodos. Un método extremadamente exacto es la calorimetría isoterma de titulación, en donde el inhibidor es titulado en una solución de enzimas y el calor liberado o absorbido es medido.
Los inhibidores reversibles se unen a las enzimas mediante interacciones no covalentes tales como los puentes de hidrógeno, las interacciones hidrofóbicas y los enlaces iónicos. Los enlaces débiles múltiples entre el inhibidor y el sitio activo se combinan para producir una unión fuerte y específica.
La validez de un inhibidor enzimático medicinal suele venir determinada por su especificidad (su incapacidad de unirse a otras proteínas) y su potencia (su constante de disociación, la cual indica la concentración necesaria para inhibir a una enzima).
Aunque es posible que los inhibidores de tipo mixto se unan en el sitio activo, este tipo de inhibición resulta generalmente de un efecto alostérico donde el inhibidor se une a otro sitio que no es el sitio activo de la enzima.
La unión del inhibidor con el sitio alostérico cambia la conformación (es decir, la estructura terciaria o la forma tridimensional) de la enzima de modo que la afinidad del sustrato por el sitio activo se reduce.
Según lo observado arriba, un inhibidor enzimático está caracterizado por sus dos constantes de disociación, K i y K i ', de la enzima y del complejo enzima-sustrato, respectivamente.
La inhibición mixta,es una forma de inhibición mixta donde la unión del inhibidor con la enzima reduce su actividad pero no afecta la unión con el sustrato.
(en inglés) PMID 2077683 a una ecuación de Michaelis–Menten modificada:: V frac (1/ alpha prime)V_ max S (alpha/ alpha prime) K_ m + S donde los factores de modificación α y α' son definidos por la concentración del inhibidor y sus dos constantes de disociación: alpha = 1 + frac I K_ i: alpha prime = 1 + frac I K_ i prime Así, en presencia del inhibidor, la efectividad de la enzima K m y V max es ahora (α/α') K m y (1/α') V max, respectivamente.
En la catálisis, este complejo se rompe para liberar el producto (P) y la enzima (E). El inhibidor (I) puede unirse tanto a (E) como a (ES) con las constantes de disociación K i o K i ', respectivamente.
Por ejemplo, un inhibidor puede competir con el sustrato A por el primer sitio de unión, pero ser un inhibidor no competitivo con respecto al sustrato B en el segundo sitio de unión.
Por lo tanto, K i ' suele medirse de forma indirecta, observando la actividad enzimática bajo varias concentraciones de sustrato e inhibidor, y ajustando los datos Leatherbarrow RJ.