cisteína

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cisteína

  [C3H7O2NS]
f. bioquím. Aminoácido esencial que contiene un grupo tiol (-SH) en su molécula.
Traducciones

cisteína

f cysteine
Ejemplos ?
El sitio activo de la tiorredoxina consiste en dos cisteínas vecinas, como parte de un motivo estructural CXXC altamente conservado que puede ciclar entre una forma activa del ditiol reducida y la forma oxidada del disulfuro.
Giglio, entre otros). Es un polipéptido de 42 de largo, que contiene 11 residuos básicos (9 lisinas, 2 argininas y 6 cisteínas). También fue aislada del veneno de la cascabel de las praderas (Crotalus viridis viridis).
El dominio del dedo del cinc es generalmente de entre 23 y 28 aminoácidos de largo y está estabilizado mediante la coordinación de los iones de zinc con residuos de cinc-coordinación regularmente espaciados (histidinas o cisteínas).
El más simple sistema polimetálico, el centro Fe 2 S 2, está constituido por dos iones de hierro enlazados a dos iones de azufre y coordinados por cuatro ligandos de cisteína (Fe 2 S 2 en ferredoxinas) o por dos cisteínas y dos histidinas (en las proteínas de Rieske).
La desnaturalización de la estructura terciaria implica la interrupción de: Enlaces covalentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos (como los puentes disulfuros entre las cisteínas).
La ribonucleasa es una proteína que está formada por 124 aminoácidos de los cuales 8 son cisteínas (Cys) que forman 4 enlaces disulfuro.
Se trata de una proteína monomérica, es decir con un solo polipéptido; unido a esta estructura hay un grupo prostético constituido por un hemo C, es decir, una protoporfirina IX con un ion de hierro coordinado. El grupo prostético porfirínico está unido a la proteína covalentemente, a través de dos cisteínas.
La porción N terminal del dominio extracelular consiste en varias repeticiones que contienen cisteínas; por otro lado, la segunda parte del dominio extracelular contiene seis LRR.
Sin embargo, puede que no deba ocurrir de forma natural, por ejemplo, si hay cisteínas esenciales expuestas (necesarias para la funcionalidad).
En efecto, el glutatión reduce cualquier enlace disulfuro formado dentro de proteínas citoplasmáticas de cisteínas, al actuar como un donante de electrones.
La forma encontrada experimentalmente mediante difracción de rayos-X, es la de un tetraedro de hierro (Fe 4) coronado por cuatro átomos de azufre (S 4) provenientes de cuatro cisteínas de la enzima.
Estos son característicos de cada especie y son creados por la transformación química de una serie de compuestos volátiles de azufre generadas por la ruptura de sulfóxidos de S-alquil y S-alquenil cisteínas.