serina

(redireccionado de serinas)
Traducciones

serina

serine

serina

serina

serina

f serine
Ejemplos ?
Se desconoce exactamente cómo se seleccionan las proteínas que se van a unir a los glicosaminoglicanos. Empíricamente, las serinas glicosiladas suelen ir seguidas de glicina y tienen residuos acídicos colindantes.
También se conoce como componente de la tromboplastina plasmática (PTC) Viaja en el torrente sanguino como una pro enzima (precursor enzimático inactivo) como parte de una de las serinas proteasas del sistema de coagulación, contiene 4 dominios y su rol es adherir un enlace de arginina- isoleucina a la enzima factor X y así continuar con la cascada de la coagulación.
Se trata de un decapéptido. Las Calicreínas (tisular y plasmática) son proteasas serinas que liberan cininas (BQ y CD) desde los cininógenos.
La O -GlcNAc parece ocurrir en la mayor parte de las serinas o treoninas que de otro modo serían fosforiladas por las serina/treonina kinasa.
Una gran región central formada por múltiples repeticiones en tándem de 10 a 80 residuos donde al menos la mitad de los aminoácidos son serinas o treoninas.
Pueden presentar algo de N-glicosilación, pero son fundamentalmente O- GalNAcetiladas Poseen dominios PTS, característicos por la ausencia de residuos de cisteína y alta densidad de prolinas, serinas y treoninas.
Pese a esto el monosacárido iniciador de la síntesis es siempre N-Acetilgalactosamina (GalNAc) 3-No se ha identificado una secuencia consenso para generar esta modificación, sin embargo se ha identificado que esta es mucho más frecuente en serinas que en treoninas y se ve favorecida por la cercanía de prolinas a los sitios aceptores.
En este ciclo, la fosfatasa calcineurina parece promover, de forma dependiente de la entrada de calcio en el terminal, la desfosforilación de las Serinas 774 y 778 de la dinamina 1, lo que, a su vez, llevaría a su interacción con sindapina 1 y desencadenaría la recuperación masiva de la membrana presináptica.
La modificación con O-glucosa parece ser necesaria para el correcto plegamiento de las repeticiones EGF en las proteínas Notch, y aumentan la secreción de este receptor. La O -GlcNAc se añade a las serinas o treoninas por medio de una O -GlcNAc transferasa.
Una vez fosforiladas estas serinas (por ejemplo, las serinas 32 y 36 en la IκBα humana), las moléculas del inhibidor IκB son modificadas por un proceso llamado ubiquitinación, que después las lleva a ser degradadas por una estructura celular llamada proteosoma.
Además, esta proteína presenta tres sitios de glucosilación de la molécula, localizados en los aminoácidos de asparagina situados en posición 13, 22 y 39, y tres residuos de fósforo unidos a las serinas (fosfoserina), en posición 347, 350 y 355, como resultado de las modificaciones post-traduccionales de la proteína.
En las levaduras, hay por lo menos 4 homólogos PP2C: fosfatasa PTC1 que tiene una baja actividad tirosina fosfatasa en adición a su actividad sobre las serinas, fosfatasa PTC2, fosfatasa PTC3 y proteína hipotética YBR125c.