quimotripsina


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Traducciones

quimotripsina

chymotrypsin

quimotripsina

f. chymotrypsin, pancreatic enzyme.
Ejemplos ?
a Quimiotripsina es una enzima digestiva que puede realizar proteólisis. La quimotripsina (EC 3.4.21.1) consiste en una cadena polipeptídica de 245 residuos, con cinco enlaces disulfuro (-S-S-).
Imagen: La evaluación de la actividad ureásica residual en algunos productos alimenticios (como la soja) es habitualmente empleada como indicador de la eficacia del tratamiento de inhibición térmica que es sometido el producto, el cual es utilizado para inactivar antinutrientes o factores antinutricionales, de naturaleza proteica y diferente termoestabilidad (tales como inhibidores de tripsina y de la quimotripsina, lectinas, taninos, fitatos y saponinas); esto ya que la Ureasa es igualmente inactivada en este proceso, lo que ocasiona que también disminuya notoriamente la actividad ureásica que esta presente en la soja después del tratamiento térmico.
Estructuralmente no está relacionada con el grupo de la quimotripsina de las serín proteasas, aunque utiliza el mismo tipo de tríada catalítica (serina, ácido aspártico e histidina) en su centro activo.
El principal sustrato de la quimotripsina incluye el triptófano, tirosina, fenilalanina y metionina, que son hidrolizados en el carboxilo terminal.
La serina desempeña un importante papel en la función catalítica de muchas enzimas. Se ha demostrado que esto ocurre en los sitios activos de la quimotripsina, la tripsina, y muchas otras enzimas.
La cadena pesada N-terminal (82-140 KDa) facilita el anclaje de la enteropeptidasa al ribete en cepillo de la mucosa duodenal, mientras que la cadena liviana (35–62 KDa) es la que contiene la subunidad catalítica. La enteropeptidasa forma parte del clan quimotripsina de las serina proteasas, y es estructuralmente similar a estas proteínas.
Luego incubaron la lisis de cepa lisa sin cubierta con proteínas que digieren enzimas (tripsina y quimotripsina) y después probaron la habilidad de esta lisis para transformar.
Sin embargo, se ha demostrado que inhibe proteosomas así como proteasas libres; específicamente, la actividad proteosómica de la quimotripsina, mientras la actividad de la tripsina de alguna forma se ve aumentada.
La segunda histidina no es tan efectiva como ácido como lo son el glutamato o el aspartato, por lo que tiene una menor eficiencia catalítica. La quimotripsina (superfamilia PA, Familia S1) se considera una de las enzimas que contiene una tríada clásica.
En los mamíferos, las subunidades β1, β2 y β5 son catalíticas, y aunque presentan un mecanismo común, presentan 3 tipos distintos de sustratos específicos, uno sobre la base de quimotripsina, otro con base en tripsina y el otro con base en PHGH.
Hace uso de un motivo serina-histidina-aspartato para producir la proteólisis. La quimotripsina se une a su sustrato, un bucle expuesto que contiene un residuo hidrofóbico de gran tamaño.
El miembro nucleofílico de la tríada de la tripsina y quimotripsina fue ientificado como la serina por modificación con diisopropil fluorofosfato en los años 1950.