desoxirribonucleasa


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desoxirribonucleasa

 
f. bioquím. Enzima que hidroliza la molécula de ácido desoxirribonucleico dando oligonucleótidos.
Ejemplos ?
l nombre desoxirribonucleasa (dímero de pirimidina) (, hace referencia a un grupo de enzimas con actividades similares pertenecientes a diferentes especies entre las que se encuentran varias bacterias y fagos, y que cataliza la escisión endonucleolítica de una cadena de ADN en la vecindad de un dímero de pirimidina.
La desoxirribonucleasa (dímero de pirimidina) es una enzima compleja que presenta en realidad dos actividades diferentes, una actividad ADN glicosilasa sobre dímeros de pirimidina, y una actividad endonucleasa AP (apurínica/apirimidínica).
Para evitar este tipo de daños que la mayor parte de las veces pueden resultar deletéreos, casi todos los organismos poseen mecanismos de reparación del ADN, la desoxirribonucleasa (dímero de pirimidina) forma parte del mecanismo de reparación del ADN en algunas bacterias y en el fago T4, esta enzima genera una muesca en la cadena de ADN afectada, permitiendo luego que otras enzimas puedan remover el nucleótido afectado y reconstruir la porción afectada.
ornasa alfa (Nombre comercial: Pulmozyme del laboratorio Genentech) es una solución altamente purificada de desoxirribonucleasa I (DNasa hr) recombinante humana, una enzima que separa selectivamente moléculas de ADN que incrementan la viscosidad de las mucosidades, favoreciendo la movilización de estas secreciones y bajando la probabilidad de infecciones y/o daño.
Algunas endonucleasas, tales como la Desoxirribonucleasa I, cortan al ADN en forma relativamente inespecífica (esto es sin consideraciones en cuanto a la secuencia de bases), mientras que muchas, llamadas típicamente enzimas de restricción, o endonucleasas de restricción, provocan rupturas únicamente en determinadas secuencias de nucleótidos muy específicas.
La dornasa alfa es una desoxirribonucleasa (ADNasa o DNasa) humana recombinante, que descompone el ADN en el esputo, reduciendo así la viscosidad de este último.
La secuencia de aminoácidos fue completada por Elzinga y colaboradores en 1973, y la estructura cristalográfica de la actina G fue determinada en 1990 por Kabsch y colaboradores, aunque se trataba de un cocristal en el que formaba un complejo con la desoxirribonucleasa I, siendo propuesto un modelo el mismo año para la actina F por Holmes y sus colaboradores.